LABORATORIUM BIOKIMIA
PROGRAM STUDI FARMASI FAKULTAS MIPA
UNIVERSITAS ISLAM MAKASSAR
LAPORAN
LENGKAP
BIOKIMIA
REAKSI
UJI TERHADAP ASAM AMINO DAN PROTEIN
OLEH
KELOMPOK III (TIGA)
GOLONGAN B
ANGKATAN 2015
PROGRAM
STUDI FARMASI
FAKULTAS
MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS
ISLAM MAKASSAR
MAKASSAR
2017
BAB
I
PENDAHULUAN
A. Latar
Belakang
Protein adalah makromolekul yang
tersusun dari bahan dasar asam amino. Asam amino yang penyusun protein ada 20
macam. Protein terdapat dalam sistem hidup semua organisme tingkat tinggi.
Protein mempunyai fungsi utama yang kompleks di dalam semua proses biologi.
Hampir
setiap fungsi dinamik dalam makhluk hidup bergantung pada protein. Faktanya
nilai penting protein digaris bawahi oleh namanya, yang berasal dari kata
Yunani proteios, yang berarti ‘tempat pertama’. Protein menyusun lebih dari 50%
massa kering sebagian besar sel, dan protein teramat penting bagi hampir semua
hal yang dilakukan organisme. Beberapa protein mempercepat reaksi kimia,
sedangkan yang lain berperan dalam penyokongan struktural, penyimpanan,
transpor, komunikasi selular, pergerakan, serta pertahanan melawan zat asing. Protein terdiri dari asam-asam amino
yang dihubugkan melalui ikatan peptida pada ujung-ujungnya. Selain ikatan
peptida terdapat ikatan kimia lain dalam protein yaitu ikatan hidrogen, ikatan
hidrofob, ikatan ion/ikatan elektrostatik, dan ikatan van der Waals. Protein
dapat tidak stabil terhadap beberapa faktor yaitu pH, radiasi, suhu, medium
pelarut organik, dan detergen.
Protein
tersusun dari atom C, H, O, dan N, serta kadang-kadang P dan S. Dari
keseluruhan asam amino yang terdapat di alam hanya 20 asam amino yang yang
biasa dijumpai pada protein. Pada berbagai uji kualitatif yang dilakukan
terhadap beberapa macam protein, semuanya mengacu pada reaksi yang terjadi
antara pereaksi dan komponen protein, yaitu asam amino tentunya. Beberapa asam
amino mempunyai reaksi yang spesifik pada gugus R-nya, sehingga dari reaksi
tersebut dapat diketahui komponen asam amino suatu protein. Uji protein dengan
metode identifikasi protein secara kualitatif dapat menggunakan prinsip
diantaranya uji biuret, uji ninhydrin, pengendapan
dengan logam, tes salting out,
dan denaturasi protein.
Untuk
mengetahui kebenaran teori tersebut maka dilakukanlah percobaan uji protein
dengan metode identifikasi secara kualitatif dengan menggunakan prinsip
pengendapan dengan logam, uji
biuret, uji ninhydrin, tes salting out, dan denaturasi protein.
B. Maksud dan
Tujuan
1. Maksud percobaan
Adapun maksud
dari percobaan ini yaitu untuk mengetahui sifat-sifat protein secara
kualitatif.
2. Tujuan
percobaan
Adapun tujuan
dari percobaan ini yaitu :
1. Untuk mengidentifiksi
adanya protein dengan hasil tes ninhydrin
2. Untuk mengidentifiksi adanya protein dengan hasil tes
biuret
3. Untuk mengidentifiksi adanya protein dengan hasil tes
salting out
4. Untuk mengidentifiksi
adanya protein dengan hasil pengendapan dengan logam
5. Untuk
mengidentifikasi adanya protein dengan hasil tes denaturasi protein
BAB
II
TINJAUAN
PUSTAKA
A. Teori Umum
Protein adalah sekelompok senyawa
organik yang nyaris keseluruhannya terdiri atas karbon, hidrogen, oksigen, dan
nitrogen. Protein biasanya suatu polimer yang tersusun atas banyak subunit
(monomer) yang dikenal sebagai asam amino. Asam amino yang biasanya ditemukan
dalam protein menunjukkan struktur sebagai berikut (Fried dan Hademenos, 2006).
Protein merupakan makromolekul yang
paling melimpah di dalam sel dan menyusun lebih dari setengah berat kering pada
semua organisme. Sebagai makro molekul, protein merupakan senyawa organik yang
mempunyai berat molekul tinggi dan berkisar antara beberapa ribu sampai jutaan
dan tersusun dari C, H, O dan N serta unsur lainnya seperti S yang membentuk
asam-asam amino. Semua protein pada semua makhluk, dibangun oleh oleh susunan
dasar yang sama, yaitu 20 macam asam amino baku yang molekulnya sendiri tidak
mempunyai aktivitas biologis sedang protein sebagai enzim dan hormon mempunyai
fungsi khusus (Patong, dkk, 2012).
Disamping itu protein dapat
berfungsi sebagai pembangun struktur, sumber energi, penyangga racun, pengatur
pH dan bahkan sebagai pembawa sifat turunan dari generasi ke generasi (Patong, dkk, 2012).
Melalui reaksi hidrolisis protein
telah didapatkan 20 macam asam amino yang dibagi berdasarkan gugus R-nya,
berikut dijabarkan penggolongan tersebut : asam amino non-polar dengan gugus R
yang hidrofobik, antara lain Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin, Prolin,
Fenilalanin, Triptofan dan Metionin. Golongan kedua yaitu asam amino polar
tanpa muatan pada gugus R yang beranggotakan Lisin, Serin, Treonin, Sistein,
Tirosin, Asparagin dan Glutamin. Golongan ketiga yaitu asam amino yang
bermuatan positif pada gugus R dan golongan keempat yaitu asam amino yang
bermuatan negatif pada gugus R. Dari ke-20 asam amino yang ada, dijumpai
delapan macam asam amino esensial yaitu valin, leusin, Isoleusin, metionin,
Fenilalanin, Triptofan, Treonin, dan Lisin. Asam amino essensial ini tidak bisa
disintesis sendiri oleh tubuh manusia sehingga harus didapatkan dari luar
seperti makanan dan zat nutrisi lainnya (Samadi, 2012).
Pembagian tingkat organisasi
struktur protein ada empat kelas yakni struktur primer, struktur sekunder, dan
struktur tersier. Sedangkan klasifikasi protein dibagi berdasarkan sifat
biologisnya, berdasarkan sifat kelarutannya dan gugus prostetiknya (Katili,
2009).
Pada struktur primer ini ikatan
antar asam amino hanya ikatan peptida (ikatan kovalen). Struktur ini dapat
digambarkan sebagai rumus bangun yang biasa ditulis untuk senyawa organik. Pada
ikatan ini tidak terdapat ikatan atau kekuatan lain yang menghubungkan asam
amino dengan satu dan lainnya. Pada struktrur sekunder dimana rantai asam amino
bukan hanya dihubungkan oleh ikatan peptida tetapi juga diperkuat oleh ikatan
hidrogen. Karena ikatan peptida adalah planar maka dalam satu molekul protein
dapat berotasi hanya Ca-N dan Ca-C terhadap sumbu
(struktur primer), sehingga memungkinkan suatu protein yang disebut a-heliks.
Struktur tersier terbentuk karena terjadinya pelipatan (folding) rantai
a-heliks, konformasi b, maupun gulungan rambang suatu polipeptida, membentuk
protein globular, yang struktur tiga dimensinya lebih rumit daripada protein
serabut. Struktur kuartener terbentuk dari beberapa bentuk tersier dan bisa
terdiri dari promoter yang sama atau yang berlainan. Agregasi dari banyak
polipeptida dapat membentuk sebuah protein tunggal yang fungsional (Patong,
dkk., 2012).
Fungsi protein ditentukan oleh
konformasinya, atau pola lipatan tiga dimensinya, yang merupakan pola dari
rantai polipeptida. Beberapa protein seperti keratin rambut dan bulu, berupa
serabut, dan tersusun membentuk struktur linear atau struktur seperti lembaran
dengan pola lipatan berulang yang teratur. Protein lainnya, seperti kebanyakan
enzim, terlipat membentuk konformasi globular yang padat dan hampir menyerupai
bentuk bola.
Konformasi akhir bergantung pada berbagai macam interaksi yang terjadi (Kuchel
dan Ralston, 2006).
Dalam ilmu
Kimia, pencampuran atau penambahan suatu senyawa dengan senyawa yang lain
dikatakan bereaksi bila menunjukkan adanya tanda terjadinya reaksi, yaitu:
adanya perubahan warna, timbul gas, bau, perubahan suhu, dan adanya endapan.
Pencampuran
yang tidak disertai dengan tanda demikian, dikatakan tidak terjadi reaksi kimia (Ariwulan, 2011).
Ada beberapa
reaksi khas dari protein yang menunjukkan efek/tanda terjadinya reaksi kimia,
yang berbeda-beda antara pereaksi yang satu dengan pereaksi yang lainnya.
Semisal reaksi uji protein (albumin) dengan Biuret test yang menunjukkan
perubahan warna, belum tentu sama dengan pereaksi uji lainnya (Ariwulan, 2011).
Uji protein
dengan metode identifikasi protein secara kualitatif dapat menggunakan prinsip : (Khoiriah,
2012).
a. Uji
Biuret : pembentukan senyawa kompleks koordinat yang berwarna yang
dibentuk oleh Cu²++ dengan gugus
–CO dan –NH pada ikatan peptida dalam larutan suasana basa.
b. Pengendapan dengan logam :
pembentukan senyawa tak larut antara protein dan logam berat.
c. Pengendapan dengan garam :
pembentukan senyawa tak larut antara protein dan ammonium sulfat.
d. Pengendapan dengan alkohol :
pembentukan senyawa tak larut antara protein dan alkohol.
e. Uji
koagulasi : perubahan bentuk yang ireversibel dari protein akibat dari pengaruh
pemanasan.
f.
Denaturasi protein : perubahan pada suatu protein
akibat dari kondisi lingkungan yang sangat ekstrim.
Berbagai protein globular mempunyai
daya kelarutan yang berbeda dalam air. Variabel yang mempengaruhi kelarutan ini
adalah pH, kekuatan ion, sifat dielektrik pelarut, dan temperatur. Pemusahan
protein dari campuran dengan pengaturan pH didasarkan pada harga pH isoelektrik
yang berbeda-beda untuk tiap macam protein. Pada umumnya molekul protein
mempunyai daya kelarutan minimum pada pH isoelektriknya. Pada pH isoelektriknya
beberapa protein akan mengendap dari larutan, sehingga dengan cara pengaturan
pH larutan, masing-masing protein dalam campuran dapat dipisahkan satu dari
yang lainnya dengan teknik yang disebut pengendapan isoelektrik (Patong, dkk.,
2012).
Protein yang tercampur oleh senyawa
logam berat akan terdenaturasi. Hal ini terjadi pada albumin yang terkoagulasi
setelah ditambahkan AgNO3 dan (CH3COO)2Pb.
Senyawa-senyawa logam tersebut akan memutuskan jembatan garam dan berikatan dengan
protein membentuk endapan logam proteinat. Protein juga mengendap bila terdapat
garam-garam anorganik dengan konsentrasi yang tinggi dalam larutan protein.
Berbeda dengan logam berat, garam-garam anorganik mengendapkan protein karena
kemampuan ion garam terhidrasi sehingga berkompetisi dengan protein untuk
mengikat air. Pada percobaan, endapan yang direaksikan dengan pereaksi millon
memberikan warna merah muda, dan filtrat yang direaksikan dengan biuret
berwarna biru muda. Hal ini berarti ada sebagian protein yang mengendap setelah
ditambahkan garam (Sri, 2012).
Denaturasi adalah proses yang
mengubah struktur molekul tanpa memutuskan ikatan kovalen. Proses ini bersifat
khusus untuk protein dan mempengaruhi protein yang berlainan dan sampai yang
tingkat berbeda pula. Denaturasi dapat terjadi oleh berbagai penyebab yang
paling penting adalah bahan, pH, garam, dan pengaruh permukaan. Denaturasi
biasanya dibarengi oleh hilangnya aktivitas biologi dan perubahan yang berarti
pada beberapa sifat fisika dan fungsi seperti kelarutan (Deman,1989).
Sebagian
besar protein dapat diendapkan dari larutan air dengan penambahan asam tertentu
seperti, asam trikloroasetat dan asam perklorat (Deman,1989).
Penambahan asam ini menyebabkan
terbentuknya garam protein yang tidak larut. Zat pengendapan lainnya adalah
tungstat, fosfotungstat dan metanofosfat. Protein juga diendapkan dengan kation
tertentu seperti Zn2+ dan Pb2+ (Patong, dkk., 2012).
Asam amino adalah
senyawa organik yang
memiliki gugus fungsional karboksil (COOH) dan
amina (NH 2 digunakan untuk ).
Asam amino merupakan
molekul yang membangun protein. pengertiannya dipersempit,
keduanya ter Dalam biokimia
seringkali ikat pada satu
atom karbon yang sama
yang disebut atom
C alfa. Gugus
karboksil memberikan sifat
asam dan gugus amina
memberikan sifat basa.
Dalam bentuk larutan,
asam amino bersifat amfoterik,
cenderung menjadi asam
pada larutan basa
dan menjadi basa pada larutan
asam. Perilaku ini
terjadi karena asam
amino mampu menjadi zwitter
ion. Asam amino
termasuk golongan senyawa
yang paling banyak dipelajari
karena salah satu
fungsinnya sangat penting
dalam organisme, yaitu
sebagai penyusun protein (Sofya
Emmawaty, 2000)
Protein berasal
dari bahasa Yunani
yaitu “protos” yang
berati yang paling utama Protein ditemukan
oleh Jons Jakob
Berzelius pada tahun
1838. Protein adalah senyawa organik
kompleks berbobot molekul
tinggi yang merupakan polimer dari
monomermonome r asam amino
yang dihubungkan satu
sama lain dengan ikatan
peptida. Molekul protein
mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen,
dan kadang kala
sulfur serta fosfor (Sofya Emmawaty,
2000).
Protein berperan penting dalam
struktur dan fungsi semua
sel makhluk hidup dan virus. Kebanyakan
protein merupakan enzim
atau subunit enzim.
Jenis protein lain berperan
dalam fungsi struktural
dan mekanis, seperti
protein yang membentuk batang
dan sendi sitoskeleton.
Protein terlibat dalam
sistem kekebalan sebagai antibodi,
sistem kendalu d alam
bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan
dan juga dalam
transportasi hara. Sebagai
saah satu sumber gizi,
protein juga berperan
sebagai sumber asam
amino bagi oragnisme yang
tidak mampu membentuk asam amino
tersebut. Protein
merupakan salah satu
dari biomolekul raksasa,
selain polisakarida, lipid, dan
polinukleotida, yang merupakan
penyusun utama makhluk
hidup. Selain itu, protein
merupakan salah satu
molekul yang paling
banyak diteliti dalam biokimia (Sofya Emmawaty, 2000).
Klasifikasi Asam
Amino
Berdasarkan biosintesis,
asam amino diklasifikasikan menjadi
tiga jenis, yaitu Asam amino
essensial, asam amino
nonessensial dan asam
amino essensial bersyarat.
Beberapa asam amino
dianggap asam bahwa tubuh
kita amino esensial , yang berarti tidak
dapat membuat mereka.
Kita harus mendapatkan
asam amino esensial dari
makanan yang kita
makan. Asam amino nonesensial
adalah asam amino
yang tubuh kita
dapat mensintesis terlepas
dari apa yang kita
makan. Pada manusia
ada sepuluh asam
amino nonesens ial dan
sepuluh esensial. Namun, arginin
adalah jenis kasus
khusus. Orang dewasa
dapat sintesis arginin, tetapi
bayi tidak bisa.
Jadi arginin adalah
asam amino esensial hanya untuk bayi (Sofya Emmawaty, 2000).
|
Asam Amino Esensial
|
Asam Amino Nonesensial
|
|
Arginine
|
Alanine
|
|
Histidine
|
Asparagine
|
|
Isoleucine
|
Aspartic acid
|
|
Leucine
|
Cysteine
|
|
Lysine
|
Glutamic acid
|
|
Methionine
|
Glutamine
|
|
Phenylalanine
|
Glycine
|
|
Threonine
|
Proline
|
|
Tryptophan
|
Serine
|
|
Valine
|
Tyrosine
|
Asam amino
esensial bersyarat adalah
kelompok asam amino
nonesensial, namun pada saat
tertentu, seperti setelah
latihan beban yang
keras, produksi dalam tubuh tidak secepat dan tidak sebanyak yang
diperlukan sehingga harus
didapat dari makanan maupun suplemen protein. Asam amino
yang terdapat dalam protein
dapat dibagi menjadi
4 golongan berdasarkan
relatif gugus R-nya :
(Sofya Emmawaty, 2000).
1. Asam amino dengan
gugus R non polar (tak mengutup) Gugus non
polar adalah gugus
yang mempunyai sedikit
atau tidak mempunyai selisih
muatan dari daerah
yang satu ke daerah
yang lain. Golongan ini
terdiri dari lima
asam amino yang
mengandung gugus alifatik (Alanin,
leusin, isoleusin, valin,dan
prolin) dua dengan
R aromatic (fenilalanin dan
triptopan) dan satu mengandung atom
sulfur (metionin).
2. Asam amino
dengan gugus R mengutub tak bermuatan
Golongan ini lebih mudah
larut dalam air
dari golongan yang
tak mengutub karena gugus R
mengutup dapat membentuk
ikatan hydrogen dengan molekul
air. Selain treoinin
dan tirosin yang
kekutubannya disebabkan oleh adanya
gugus hidroks il (OH)
merupakan asam amino yang
termasuk golongan ini.
Selain itu yang
termasuk dalam golongan
ini juga adalah asparagin
dan glutamine yang
kekutubannya disebabkan oleh gugus amida (CONH 2 )
serta sistein oleh gugus sulfidril (-SH).
3. Asam amino
dengan gugSH). us R bermuatan negative (Asam
amino asam) Golongan asam amino
ini bermuatan negative
pada pH 6.0-7.0
dan terdiri dari asam
aspartat dan asam
glutamat yang masing- masing mempunyai dua
gugus karboksil (COOH).
4. Asam amino
dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino basa) Golongan asam
amino ini bermuatan
positif pada pH
7.0 terdiri histidin dan arginin.
Struktur Asam
Amino dari lisin, Struktur asam
amino secara umum
adalah satu atom
C yang mengikat
empat gugus: gugus amina
(NH2), gugus karboksil
(COOH), at om hidrogen
(H), dan satu gugus
sisa (R, dari
residue) atau disebut
juga gugus atau
rantai samping yang membedakan
satu asam amino
dengan asam amino
lainnya. Atom C pusat
tersebut dinamai atom
Cα ("C senyawa bergugus
karboksil , alfa") sesuai dengan
penamaan yaitu atom C yang berikatan
langsung dengan gugus karboksil.
Oleh karena gugus
amina juga terikat
pada atom Cα
ini, senyawa tersebut merupakan
asam αamino. Asam
amino biasanya
diklasifikasikan berdasarkan sifat
kimia rantai samping
tersebut menjadi empa t kelompok.
Rantai samping
dapat membuat asam
amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar (Soekarsono, 1975).
Struktur Protein
Ada 4 struktur protein antara lain : (Soekarsono, 1975).
1. Struktur Primer
Struktur primer adalah
rantai polipeptida. Struktur primer
protein di tentukan oleh
ikatan kovalen antara
residu asam amino
yang berurutan yang membentuk
ikatan peptida. Struktur
primer dapat di
gambarkan sebagai rumus bangun yang
biasa di tulis untuk senyawa organik.
2. Struktur Sekunder
Struktur sek under
ditentukan oleh bentuk
rantai asam amino
: lurus, lipatan, atau
gulungan yang mempengaruhi
sifat dan kemungkinan
jumlah protein yang dapat
dibentuk. Struktur ini
terjadi karena ikatan
hydrogen antara atom O
dari gugus karbonil
(C=O) dengan atom
H da amino (Nri
gugus H) dalam satu
rantai peptida, memungkinkan
terbentuknya konfirasi spiral yang
disebut struktur helix.
3. Struktur Tersier
Struktur tersier
ditentukan oleh ikatan
tambahan antara gugus
R pada asam asam amino
yang memberi bentuk tiga
dimensi struktur kompak dan
padat suatu protein.
4. Struktur kuartener
Struktur kuartener
adaalah susunan kompleks
yang terdiri dari
dua rantai polipeptida atau
lebih, yang setiap
rantainya bersama dengan
struktur primer, sekunder, tersier membentuk satu
molekul protein yang
besar dan aktif secara
biologis.
Sifat- sifat
Asam Amino
Ada
tiga sifat-sifat asam amino yaitu
: (Soekarsono, 1975).
1. Sifat Amfoter
Gugus fungsional
pada asama amino,
yaitu karboksil dan
amina, keduanya memengaruhi sifat keasaman asam
amino. Dengan demikian, asam amino
dapat bereaksi dengan
asam maupun basa
sehingga dikatakan bersifat amfoter
atau amfiprotik. Sifat
amfoter ini tampak
pada asam amino yang
hanya mengikat satu
gugus Adapun asam amiCOOH
dan satu gugus no
yang mengikat lebih
dari satu gugus hanya
satu gugus-- NH2.COOH dan NH2,
akan lebih bersifat
asam. Asam amino
bersifat amfoter, maka:
a. Jika
direaksikan dengan asam,
maka asam amino
akan menjadi suatu kation.
b. Jika
direaksikan dengan basa,
maka asam amino
akan anion. menjadi suatu
2. Ion Zwitter
Pada asam amino,
ada gugus yang
dapat melepaskan ion
H+ dan ada gugus
yang dapat menerima
ion H+. Akibatnya,
terbentuk molekul yang memilikidua jenis
muatan, yaitu muatan
positif dan muatan
negatif.
3. Optis Aktif
Semua asam amino
kecuali glisin, memiliki
atom C asimetris
atau atom C kiral,
yaitu atom C
yang mengikat empat
gugus yang berbeda
(gugus COOH, H, semua asam amino
(kecuali glisin) bersifat optis
aktif. Artinya, senyawa
tersebut dapat memutar bidang polarisasi
cahaya.-- NH2, danR). Oleh
karena itu, semua asam amino
(kecuali glisin) bersifat optis aktif. Artinya, senyawa tersebut dapat memutar
bidang polarisasi.
Sifat Asam Basa Asam
Amino.
Pada larutan
air, asam amino
berbentuk ion dwi
kutub. Pada keadaan
zwitter ion, umumnya asam
amino mempun yai titik
isolektrik yaitutitik dimana
asam amino mempunyai PH optimum.
Protein
adalah makromolekul polipeptida
yang tersusund ari sejumlah L asam amino
yang dihubungkan oleh
ikatan peptide, bobot
molekul tinggi. Suatu molekul
protein disusun olehsejumlah
asam amino dengan
susunan tertentu dan bersifat
turunan. Rantai polipeptida
sebuah molekul protein
mempunyai satu konformasi yang
sudah tertentu pada
suhu dan pH
normal. Konformasi ini disebut
konformasi asli, sangat
stabil sehingga memungkinkan
p rotein dapat diisolasi dalam keadaan
konformasi aslinya itu (Soekarsono, 1975).
Klasifikasi Protein
Klasifikasi protein
pada biokimia didasarkan
atas fungsi biologinya
terdiri atas : (Soekarsono, 1975).
1. Enzim, merupakan golongan
protein yang terbesar
dan paling penting. Kirakira seribu macam
enzim telah diketahui,
yang masingmasing berfungsi sebagai
katalisator reaksi kimia
dalam jasad hidup.
pada jasad hidup yang
berbeda terdapat macam
jenis enzim yang
berbeda pula. Molekul enzim
biasanya berbentuk bulat
(globular), sebagian terdiri at as
satu rantai polipeptida
dan sebagian lain
terdiri lebih dari satu
polipeptida. Contoh enzim: ribonuklease,
suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisa
RNA (asam poliribonukleat); sitokrom,berperan dalam
proses pemindahan electron;
tripsin; katalisator pemu tus
ikatan peptida tertentu dalam polipeptida.
2. Protein Pembangun,
berfungsi sebagai unsure
pembentuk struktur. Beberapa contoh
misalnya: protein pembukus
virus, merupakan selubung pada
kromosom; glikoprotein, merupakan
penunjang struktur dinding sel; struktur
membrane, merupakan protein komponen membran
sel; αKeratin, terdapat
dalam kulit, bulu ayam,
dan kuku; sklerotin,
terdapat dalam rangka
luar insekta; fibroin, terdapat dalam
kokon ulat sutra;
kolagen, merupakan serabut
dalam jaringan penyambung;
elastin, terdapat pada
jaringan penyambung yang elastis
(ikat sendi); mukroprotein,
terdapat dalam sekresi
mukosa (lendir).
3. Protein
Kontraktil, merupakan
golongan protein yang
berperan dalam proses gerak.
Sebagai contoh misalnya;
miosin, merupakan uns ur filamen
tak bergerak dalam
myofibril; dinei, terdapat
dalam rambut getar dan flagel
(bulu cambuk).
4. Protein
Pengangkut, mempunyai
kemampuan mengikat molekul tertentu dan
melakukan pengangkutan berbagai
macam zat melalui aliran darah.
Sebagai contoh misalnya: hemoglobin,
terdiri atas gugus senyawa
heme yang mengandung
besi terikat pada
protein globin, berfungsi sebagai
alat pengangkut oksigen
dalam darah vertebrata; hemosianin, befungsi
sebagai alat pengangkut
oksigen dalam darah beberapa macam
invert ebrate; mioglobin, sebagai
alat pengangkut oksigen dalam
jaringan otot; serum
albumin, sebagai alat
pengangkut asam lemak dalam
darah; βlipoprotein, sebagai
alat pengangkut lipid dalam
darah; seruloplasmin, sebagai
alat pengangkut ion
tembaga dalam darah.
5. Protein Hormon,
termasuk protein yang
aktif. Sebagai contoh misalnya: insulin,
berfungsi mengatur metabolisme
glukosa, hormon
adrenokortikotrop, berperan pengatur
sintesis kortikosteroid; hormon pertumbuhan, berperan menstimulasi
pertumbuhan tulang.
6. Protein
Bersifat Racun, beberapa protein
yang bersifat racun
terhadap hewan kelas tinggi
yaitu misalnya: racun
dari Clostridium botulimum, menyebabkan keracunan
bahan makanan; racun
ular, suatu protein enzim
yang dapat menyebabkan
terhidrolisisnya fosfo 7. gliserida yang terdapat
dalam membrane sel;
risin, protein racun dari beras.
7. Protein Pelindung,
umumnya terdapat dalam
darah vertebrata. Sebagai
contoh misalnya: antibody
merupakan protein yang
hanya dibentuk jika ada
antigen dan dengan
antigen yang me rupakan
protein asing, dapat membentuk
senyawa kompleks; fibrinogen,
merupakan sumber pembentuk fibrin
dalam proses pembekuan
darah; trombin, merupakan komponen
dalam mekanisme pembekuan darah.
8. Protein Cadangan, disimpan
untuk berbagai proses
metabolisme dalam tubuh. Sebagai
contoh, misalnya: ovalbumin,
merupakan protein
yangterdapat dalam putih
telur; kasein, merupakan
protein dalam biji jagung.
Berdasarkan bentuknya,
protein dikelompokkan sebagai
berikut : (Soekarsono, 1975).
1. Protein
bentuk serabut (fibrous).
Protein ini terdiri atas
beberapa rantai peptida
berbentu spiral yang terjalin. Satu
sama lain sehingga
menyerupai batang yang
kaku. Karakteristik protein bentuk
serabut adalah rendahnya
daya larut, mempunyai kekuatan
mekanis yang tinggi
untuk tahan terhadap
enzim pen cernaan. Kolagen merupakan
protein utama jaringan ikat.
Elasti terdapat dalam urat,
otot, arteri (pembuluh
darah) dan jaringan
elastis lain. Keratini adalah
protein rambut dan
kuku. Miosin merupakan protein utama serat
otot.
2. Protein Globuler. Berbentuk bola
terdapat dalam cairan jaringan
tubuh. Protein ini
larut dalam larutan garam
dan encer, mudah
berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi
garam dan mudah
denaturasi. Albumin terdapat dalam telur,
susu, plasma, dan
hemoglobin. Globulin terdapat
dalam ot ot, serum, kuning
telur, dan gizi
tumbuhtumbuhan. Histon terdapat dalam jaringan-jaringan seperti
timus dan pancreas.
Protamin dihubungkan dengan asam
nukleat.
3. Protein Konjugasi. Merupakan
protein sederhana yang
terikat dengan bahabahan
non asam amino .
Nukleoprotein terdaoat dalam
inti sel dan
merupakan bagian penting DNA
dan RNA. Nukleoprotein
adalah kombinasi protein dengan
karbohidrat dalam jumlah
besar. Lipoprotein terdapat dalam plasmaplasma
yang terikat melalui
ikatan ester dengan
asam fosfat se pertu kasein
dalam susu. Metaloprotein
adalah protein yang terikat
dengan mineral seperti
feritin dan hemosiderin
adalah protein dimana mineralnya
adalah zat besi, tembaga dan seng.
Denaturasi dan
Renaturasi
Organisme hidup
memerlukan banyak jenis molekul
besar untuk bertahan hidup. Sangat
sedikit molekul tersebut
menjadi berbagai tujuan
seperti protein. Protein adalah
molekul besar yang
terdiri dari rantai
asam amino terlipat. Setiap
protein memiliki bentuk
unik dan fungsi
berdasarkan bentuknya. Sa
ngat mudah untuk
berpikir tentang protein
sebagai kunci yang cocok
dengan membentuk gembok
tertentu di sekitar
tubuh. Protein berfungsi untuk
mempercepat proses biologis,
mengenali antibodi, mengatur proses
fisiologis, menyediakan struktur,
zat transportas i, mengatur gen, dan menanggapi sinyal
di dalam dan di
luar organisme (Soekarsono, 1975).
Protein berkisar
dalam bentuk ukuran
yang kecil seperti
insulin yang hanya 51
asam amino ke
yang panjang yang
sangat besar seperti
protein Titin yaitu panjang
26.926 asam amino.
Tidak p eduli ukuran
mereka,mereka harus dilipat
menjadi bentuk tertentu
agar dapat berfungsi. Kadang kadang sesuatu
yang salah dan
menyebabkan protein terkuak. Denaturasi adalah
proses dimana protein
kehilangan struktur terlipat
dan berhenti berfungsi. D
enaturas i Protein terjadi
ketika protein kehilangan struktur kuartener,
tersier, dan sekunder.
Pada dasarnya, protein
menjadi membuka lipatan dan
berhenti berfungsi. denaturasi
Protein adalah penyebab oleh
beberapa stres eksternal.
Penyebab utama denaturasi protein mencakup
paparan asam, basa,
garam-.garam anorganik, pelarut, atau panas (Soekarsono, 1975).
B. Uraian bahan
1. CuSO4
( Dirjen POM, 1979 )
Nama Resmi : CUPRI SULFAS
Nama lain :
Tembaga (II) Sulfat
RM/BM :
CuSO4. 5H2O/249,6
Pemerian
: Serbuk
hablur atau keabuan bebas dari sedikit warna biru.
Kelarutan :
Larut dalam air dan etanol (95%) P
Penyimpanan :
Dalam wadah tertutup rapat
Kegunaan :
Sebagai pereaksi
2. Etanol (Dijen
POM, 1979)
Nama resmi :
AETHANOLUM
Nama lain :
Etanol
RM/BM : C2H6OH/46,068 g/mol
Pemerian : Cairan tidak berwarna, jernih, mudah
menguap,dan mudah bergerak, bau khas, rasa panas, mudah terbakar dengan nyala
biru yang tidak berasap
Kelarutan : Sangat mudah larut dalam air, dalam
kloroform P, dan dalam eter P.
Penyimpanan :
Dalam wadah tertutup rapat
Kegunaan : Sebagai pereaksi
3. HCL (Dirjen
POM, 1979)
Nama resmi :
ACIDUM HYDROCHLORIDUM
Nama lain :
Asam Klorida
RM/BM :
HCl / 36,46
Pemerian : Cairan, tidak bewarna, berasap, bau merangsang,
jika diencerkan dengan 2 bagian air,
asap dan bau hilang
Kelarutan : Larut dalam air
dan etanol (95 %) P
Penyimpanan : Dalam wadah
tertutup rapat
Kegunaan :
Sebagai pereaksi
4.
HgCl2
(Dirjen POM, 1979)
Nama
Resmi : HYDRARGRYI
BICHLORIDUM
Nama Lain : Raksa
(II) Klorida
RM / BM : HgCl2 / 271,52
Pemerian : Hablur tidak berwarna atau serbuk hablur putih tidak
berbau,berat.
Kelarutan : Larut dalam 18
bagian air , dalam 2,1 bagian air mendidh,dalam 3 bagian etanol (95%) P dalam 2 bagian
etanol (95%) p mendidih
dalam 20 bagian bagian eter p dan dalam 15 bagian gliserol P.
Penyimpanan
: Dalam wadah tertutup rapat
Kegunaan : Sebagai pereaksi
5.
Ninhydrin
(Dirjen POM, 1979)
Nama
resmi : NINHYDRIN
Nama
latin : Ninhidrina
RM/BM : C9H4O3
Pemerian
: Serbuk hablur,
putih atau kuning sangat pucat
Kelarutan
: Larut pada suhu
60º dalam 20 bagian air
Kegunaan : Sebagai pereaksi
6.
Natrium Hidroksida (Dirjen POM, 1979)
Nama resmi :
NATRII HYDROXYDUM
Nama lain :
Natrium Hidroksida
RM/BM :
NaOH/40,00
Rumus bangun :
Na – O – H
Pemerian
: Bentuk batang, butiran, massa hablur atau
keping, kering, keras, rapuh dan menunjukkan susunan hablur : putih, mudah
meleleh basah. Sangat alkalis dan korosif. Segera menyerap karbondioksida
Kelarutan : Sangat mudah larut dalam
air dan etanol (95%)P
Penyimpanan :
Dalam wadah tertutup baik
Kegunaan : Sebagai penitran
7.
(NH4)2SO4
(Dirjen POM, 1979)
Nama
Resmi : Ammoni
Sulfat
Nama
Lain : Amonium
Sulfat
RM
/ BM : (NH4)2SO4
/ 152,13
Pemerian : Hablur tidak
berwarna dan putih
Kelarutan : Sangat mudah
larut dalam air, praktis tidak larut dalam etanol 95 % P
Penyimpanan : Dalam wadah
tertutup baik
Kegunaan : Sebagai pereaksi
BAB
III
METODE
PERCOBAAN
A. Alat dan Bahan
Percobaan ini
dilakukan dengan menggunakan beberapa alat, yakni tabung reaksi, pipet tetes,
rak tabung, gel as kimia, dan batang pengaduk.
Bahan-bahan
yang digunakan yaitu larutan ninhydrin, susu beruang, larutan susu cap
enak,larutan putih telur, larutan cystein, NaOH (natrium hidroksida), larutan
asetat, HCL (asam klorida) 0,1 N, HgCl2 (hydrargryi bichloridum) 0,2 M, Pb
0,2 M, buffer asetat pH 4,7 dan etanol 95 %.
B. Prosedur Kerja
Percobaan ini
dilakukan dengan menggunakan 5 pengujian yaitu tes ninhydrin, tes biuret,
pengendapan dengan logam, uji salting out, dan denaturasi protein.
1. Tes Ninhydrin
3 ml larutan protein ditambahn 0,5 ml larutan ninhydrin
0,1 %. Dipanaskan hingga mendidih. Ulangi percobaan diatas dengan menggunakan
asam amino ( larutan susu beruang, susu cap enak, putih telur dan larutan
cystein).
2. Tes biuret
3 ml larutan
protein, ditambahkan 1 ml NaOH 2,5 M, campurkan dengan baik. Ditambahkan
setetes CuSO4 0,01 N.
Campurkan , jika timbul warna, ditambah lagi setetes atau lebih CuSO4. Diulang percobaan dengan menggunakan
larutan asam amino (larutan susu beruang, susu cap enak, putih telur, dan
larutan cystein).
3. Tes pengendapan dengan logam
Di tambahkan 5 tetes HgCl 0,2
kedalam 3 ml larutan protein. Diulangi percobaan dengan menggunakan pb-asetat
0,2 M.
4. Tes salting out
10 ml larutan protein
ditambahkan (NH4) SO4
sampai jenuh. Pertama ditambahkan
sedikit dari garam tersebut diaduk hingga rata. Ditambahkan lagi sedikit
ammonium sulfat dan diaduk lagi secara kontinyu, sehingga sedikit garam
tertinggal tidak terlarut, kemudian saring. Kemudian endapan tersebut dilarutkan
dengan air, dan dibagi kedalam tabung. Tabung I dilakukan dengan penambahan uji
millon dan tabung II dilakukan dengan penambahan uji biuret.
5. Tes denaturasi protein
Tabung III dimasukkan kedalam
air mendidih selama 15 menit. Lalu didinginkan pada suhu kamar kemudian diamati
tabung mana saja yang menunjukkan protein tidak larut.
BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN
A. Hasil pengamatan
Tabel 1. Pengamatan tes Ninhydrin
|
No
|
Larutan protein dan
asam amino
|
Warna
|
|
|
Dengan ninhydrin 0,5 ml
|
Setelah dipanaskan
|
||
|
1
|
Susu beruang
|
Putih tulang
|
Ungu
|
|
2
|
Susu cap enak
|
Ungu muda
|
Ungu pekat
|
|
3
|
Larutan putih telur
|
(2 lapisan) warna abu-abu dan warna ungu
|
Ungu pekat
|
|
4
|
Larutan cycstein
|
Bening
|
Jingga
|
Tabel 2.
Pengamatan tes Biuret
|
No
|
Larutan contoh
|
NaOH 2,5 M
|
CuSO4 0,01 M
|
CuSO4 0,01 M berlebihan
|
|
1
|
Susu beruang
|
1 ml
|
Tetap cream
|
Warna putih,lebih encer, dan tidak bereaksi
|
|
2
|
Susu kental
|
1 ml
|
Tetap cream
|
Violet (10 tetes)
|
|
3
|
Albumin telur
|
1 ml
|
Warna violet
|
Merah keunguan
|
|
4
|
Cystein
|
1 ml
|
Warna violet
|
Merah keunguan
|
Tabel 3. Pengamatan
salting out
|
No
|
Larutan contoh
|
(NH4)2 SO4 hingga
jenuh
|
Warna
|
|
|
Awal
|
Akhir
|
|||
|
1
|
Albumin telur
|
3 ml
|
Bening
|
Biru muda
|
|
2
|
Susu cap enak
|
3 ml
|
Putih susu
|
Biru muda
|
Tabel 4 Pengamatan pengendapan dengan logam
|
No
|
Larutan contoh
|
HgCl 0,2 M
|
(CH3C00)2 Pb 0,2 M
|
|
1
|
Putih telur
|
Larutan berwarna kuning (≠ terjadi pengendapan)
|
Terbentuk sedikit endapan putih
|
|
2
|
Susu cap enak
|
Larutan berwarna putih (≠ terjadi pengendapan)
|
Terbentuk sedikit endapan putih tulang
|
|
3
|
Susu beruang
|
Larutan berwarna putih (≠ terjadi pengendapan)
|
Terbentuk sedikit endapan putih tulang
|
Tabel 5 Pengamatan denaturasi protein
|
No
|
Pereaksi
|
Volume zat pada tabung
|
|||
|
Tabung I
|
Tabung II
|
Tabung III
|
Tabung IV
|
||
|
1
|
Albumin telur
|
2 ml
|
2 ml
|
2 ml
|
2 ml
|
|
2
|
HCL 0,1 N
|
-
|
2 m
|
-
|
-
|
|
3
|
NaOH 0,1 N
|
2 ml
|
-
|
-
|
-
|
|
4
|
Buffer asetat Ph 4,7
|
1 ml
|
1 ml
|
3 ml
|
1 ml
|
|
5
|
Etanol 95 %
|
-
|
-
|
-
|
2 ml
|
|
|
Hasil yang terjadi
|
Terjadi 2 lapisan
Atas:bening
Bawah: gumpalan putih
|
Terjadi 2 lapisan
Atas : bening
Bawah: gumpalan putih kental
|
Terjadi 2 lapisan
Atas: cairan keruh
Bawah: gumpalan putih abu-abu
|
Membeku berwarna putih dingin
|
B. Pembahasan
Pada
Uji ninhydrin
ini dilakukan untuk mengetahui perbandingan antara asam amino dan protein. Asam
amino bebas adalah asam amino dimana gugus aminonya tidak terikat. Pada
praktikum ini digunakan empat sampel, yakni larutan susu beruang, susu cap enak,
putih telur, dan larutan cystein.
Pada
sampel larutan susu beruang yang direaksikan dengan ninhydrin dan menghasilkan warna putih tulang
setelah dipanaskan hingga mendidih terjadi perubahan warna, dari warna putih
tulang menjadi warna ungu. Kedua dengan menggunakan sampel susu cap enak, yang
direaksikan dengan ninhydrin
dan menghasilkan larutan larutan berwana ungu setelah dipanaskan hingga
mendidih terjadi perubahan warna, dari ungu menjadi ungu pekat. Ketiga dengan
menggunakan larutan putih telur yang direaksikan dengan larutan ninhydirn dan menghasilkan 2 lapisan, tetapi
setalah dipanaskan hingga mendidih terjadi perubahan warna menjadi ungu pekat
dan homogen menjadi satu lapisan (1 warna). Dan terakhir menggunkan larutan cystein yang direaksikan dengan larutan
Ninhydrin menghasilkan warna bening dan setelah dipanaskan hingga mendidih
terjadi perubahan warna, dari bening menjadi Jingga.
Pada
praktikum kali ini tiga dari keempat sampel menunjukkan hasil positif dengan
warna ungu, sedangkan cystein
yang menunjukkan hasil negatif, yaitu warna jingga pada reaksi ini dilepaskan
dan
sehingga konsentrasi asam α-amino bebas dapat
ditentukan secara kuantitatif
dengan mengukur jumlah
dan
yang dilepaskan. Protein yang mengandung
sedikitnya satu gugus karboksilat dan gugus asam amino bebas akan bereaksi
dengan ninhydrin. Berdasarkan literatur yang
menebabkan bahwa beberapa amina seperti aniline dengan uji ninhydrin memberikan warna orange hingga merah
(hasil negatif). Warna ungu juga menunjukkan sampel mengandung asam amino
(hasil positif). Hal ini membuktikan pada uji Ninhydrin
sampel larutan cystein hasil negative Pembentukan
warna ungu yang menunjukkan hasil positif adalah akibat
|
Gambar 1 : Reaksi
Percobaan Uji Ninhydrin
|
Pada
uji Biuret dilakukan untuk mengidentifikasi protein dengan menggunakan sampel
yang sama pada uji Ninhydrin, yakni susu beruang, susu kental manis, albumin telur
dan cystein. Pada sampel susu beruang, menghasilkan warna
cream setelah direaksikan dengan NaOH dan
0,1 M.
untuk sampel cairan susu kental manis yang ditambahkan
0,1 M tetap berwarna cream, tetapi jika
ditambahkan
secara berlebih akan berubah menjadi violet.
Pada sampel albumin telur, ditambahkan
0,1 M setetes maka terjadi perubahan warna
dari bening hingga violet dan jika ditambahkan lagi
0,1 M secara berlebihan akan berubah menjadi
warna merah keunguan. Hasil reaksi dan perubahan warna yang sama juga dialami
sampel yang menggunakan cystein.
|
Gambar 2 : Reaksi Percobaan Uji Biuret
|
Gambar di atas
menunjukkan adanya dua molekul asam amino yang berikatan dengan ikatan peptida
dan membentuk molekul protein. Ikatan peptida tersebut yang akan bereaksi
dengan reagen biuret menghasilkan perubahan warna. Reaksi positif uji biuret
ditunjukkan dengan munculnya warna ungu atau merah muda akibat adanya
persenyawaan antara Cu++ dari reagen biuret dengan NH dari ikatan peptida dan O
dari air. Semakin panjang ikatan peptida (banyak asam amino yang berikatan)
akan memunculkan warna ungu, semakin pendek ikatan peptida (sedikit asam amino
yang berikatan) akan memunculkan warna merah muda.
Salting out adalah prinsip ukuran kelarutan protein
setelah diberi garam. protein akan berkurang kelarutannya apabila telah
ditambahkan dengan garam dan protein tersebut mengalami salting out akan membentuk endapan. larutan
garam yang digunkan dalam percobaan salting out ini adalah (
(ammonium Sulfat), dimana masing-masing larutan garam tersebut
dicampurkan dengan albumin telur dan susu cap enak. Endapan yang terbentuk
disaring sehingga menjadi filtrat kemudian ditambah dengan NaOH lalu diuji
dengan pereaksi Biuret dan Millon. Pemeriksaaan diperlukan karena adanya
Ammonium Sulfat, alkali akan membebaskan
amoniak yang akan memberikan warna biru tua dengan Cu yang dapat memberikan
kesalahan warna biuret.
Pada praktikum ini sampel putih telur atau albumin
telur menghasilkan warna akhir biru muda, dan susu cap enak juga biru muda.
Berdasarkan literatur hal
tersebut sesuai dengan pernyataa adanya amonium sulfat, alkali akan membebaskan
amoniak yang akan membentuk warna biru. Jika terbentuk warna ungu
menandakan bahwa larutan tersebut
merupakan protein tetapi jika tidak berwarna ungu maka itu sudah terjadi
salting out dengan garam jenuh (Tsafuadeh sarah, 2015)
|
Gambar 3 : Reaksi
percobaan Uji Salting Out
|
Pemisahan
protein dengan cara pengendapan juga dapat dilakukan dengan mereaksikan protein
dengan logam berat. Garam dari logam berat akan mempengaruhi sifat koagulasi
protein dimana protein akan membuat endapan apabila ditambah dengan suatu zat
garam. Pada hasil praktikum diperoleh data sampel putih telur (albumin telur)
mengalami sedikit endapan putih, larutan susu cap enak juga terjadi endapan
putih tulang, begitupun dengan larutan susu beruang. Pada ke-3 sampel
menghasilkan endapan putih. Logam berat
yang digunakan untuk percobaan ini adalah HgCl2 dan CH3COO2
Pb 0,2 M. Jumlah tetesan yang diberikan hingga menghasilkan endapan pada tiap
perlakuan berbeda-beda. Terdapat endapan setelah ditambahkan logam berat
disebabkan protein memiliki gugus dengan muatan positif dan negatif (Tsafuadeh
sarah, 2015).
Pengendapan dengan HgCl2
Pengendapan dengan Pb-asetat
|
Gambar 4 : Reaksi Uji
pengendapan dengan Logam
|
Denaturasi adalah perubahan atau
modifikasi terhadap struktur sekunder, tersier, dan kuartener pada molekul
protein. Tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen. Protein dengan
penambahan asam atau pemanasan akan terjadi koagulasi. Koagulasi adalah salah
satu kerusakan protein yang terjadi akibat pemanasan dan terjadi penggumpalan
dan pengerasan pada protein karena menyerap air pada prosese tersebut.
Pada hasil praktikum, tabung I mengalami 2 lapisan, bagian atas berwarna
bening, bagian bawah terjadi gumpalan putih, tabung II terjadi 2 lapisan,
bagian atas cairan bening, bagian bawah terdapat gumpalan putih kental, dan
pada tabung III terdapat 2 lapisan bagian atas cairan keruh, bagian bawah
gumpalan putih dan pada tabung IV terjadi
pembekuan warna putih. Berdasarkan literur bahwa proses penggumpalan struktur ruang (sekunder
dan tersier) protein yang berubah tetapi juga struktur primernya. Hasil
denaturasi protein yang dapat setelah dipanaskan adalah endapan yang terbentuk
menjadi berkurang dan menggumpal (Tsafuadeh,sarah, 2015)
|
Gambar 5 : Reaksi
Percobaan Denaturasi Protein
|
BAB V
PENUTUP
A.
Kesimpulan
Berdasarkan hasil
praktikum yang dilakukan dapat disimpulkan bahwa :
1.
Tes ninhydrin menghasilkan tes
positif pada 3 sampel yaitu pada larutan susu beruang (ungu), susu cap enak
(ungu pekat), dan pada albumin telur (ungu pekat),sedangkan pada cystein
(jingga) menunjukkan tes negatif.
2.
Tes biuret menghasilkan tes positif pada 3 sampel
yaitu pada susu kental manis (violet), albumin telur (merah keunguan), dan
cystein (merah keunguan). Hanya susu beruang (putih) yang menunjukkan tes
negatif.
3.
Tes salting out menghasilkan
tes positif pada kedua sampel yang digunakan yaitu albumin telur (birumuda) dan
susu cap enak(bitu muda).
4.
Tes pengendapan dengan logam ke
tiga sampel yang digunakan menghasilkan tes positif yaitu albumin telur, larutan
susu cap enak dan susu beruang yang
membentuk endapan putih
5.
Tes denaturasi protein, tabung IV (pembekuan warna
putih) yang menunjukkan kerusakan protein.
B. Saran
1. Saran
untuk Laboratorium
Untuk laboratorium sudah baik baik alat-alat dan bahan sudah
lengkap, Saran untuk laboratorium agar kedepannya fasilitasnya bisa lebih baik
lagi.
2. Saran
untuk Asisten
Untuk asisten biokim sudah cukup baik, dimana asisten maupun
praktikan sama-sama disiplin memakai baju lab di laboratorium, serta sebelum
melakukan praktikum diberikan penjelasan terkait hal yang akan di percobakan.
DAFTAR PUSTAKA
Ariwulan,
R.R. Dyah Roro, 2011, Uji Reaksi Protein (online), (http://pustakabiolog.
wordpress.com), diakses pada 6 Januari 2017 pukul 20.15 WITA.
Deman,
M. John, 1997, Kimia Makanan, Institut Teknologi Bandung ,
Bandung.
Fried,
G. H. dan Hademenos, G. J., 2006, Schaum’s Outlines Biologi Edisi Kedua,
Penerbit Eralangga, Jakarta.
Hasan, Tahira. 2016. Penuntun
Praktikum Biokimia. Universitas
Islam Makassar
Hidayatullah , 2012. “Analisa
Asam Amino ada Buah Pepaya dengan Spektofotometer. [Skripsi]. Semarang:
Fakultas Teknik Universitas Diponegoro.
Katili,
A. S., 2009, Struktur dan Fungsi Protein Kolagen (online), (http://ejurnal.ung.ac.id/index.php/JPI/article/view/587), Jurnal Penelitian, Vol : 2 (5), Hal : 19-29, Universitas Negeri
Gorontalo, Gorontalo.
Khoiriah,
N., 2012, Uji Reaksi Protein (online), (http://nissakhoiriah.blogspot.com), diakses pada tanggal 6 Januari 20 17 pukul
20.17 WITA.
Kuchel,
P. dan Ralston G. B., 2006, Biokimia Schaum’s Easy Outlines, Penerbit
Erlangga : Jakarta.
Patong,
A.R., dkk., 2012, Biokimia Dasar, Lembah Harapan Press, Makassar.
Soekarsono, Marthokarsono, 1975. BIOKIMIA ASAM AMINO DAN PROTEIN.Universitas
Gadjah Mada : Yogyakarta. Di akses pada 10
Januari 2017 di http://www.academia.edu/8959206/
BIOKIMIA_ASAM_AMINO_DAN_PROTEIN
Samadi,
2012, Konsep Ideal Protein (Asam Amino) Fokus pada Ternak Ayam Pedaging (online),
(http://jurnal.unsyiah.ac.id/agripet/article/view/202), Jurnal Penelitian, Vol: 12 (2), Hal : 42-48, Universitas Syiah
Kuala, Banda Aceh.
Sofya, Emmawaty.
2000. Biokimia 1. University Press : Bandar Lampung.
Sri,
2012, Praktikum Reaksi Uji Protein (online), (http://ruanglingkupgurukimia.
blogspot.com) Diakses pada tanggal 6 Januari 2017 pukul 20.22
Tsafuadeh, sarah, 2015. Jurnal uji kualitatif karbohidrat. Universitas Pendidikan
Indonesia. Diakses tanggal 19 Desember 2016.
LAMPIRAN
Uji Tes Ninhydrin
|
Gambar hasil 3 hasil larutan Cystein
|
|
Gambar
hasil 4 Susu
beruang
|
|
Gambar hasil 2 Susu cap enak
|
|
Gambar
hasil 1 Albumin
telur
|
Uji Biuret
|
Gambar
hasil 1
larutan
susu beruang
|
|
Gambar
hasil 3
Larutan Cystein
|
|
Gambar
hasil 2
Albumin telur
|
|
Gambar
hasil 2
susu kental manis
|
Uji Salting Out
|
Gambar
hasil 2
Susu Cap Enak
|
|
Gambar
hasil 1
Albumin telur
|
Uji pendendapan dengan logam
|
Gambar hasil 3 susu
beruang
|
|
Gambar hasil 2 Susu cap enak
|
|
Gambar hasil 1 Albumin telur
|
Uji Denaturasi protein
|
Gambar hasil Denaturasi Protein
|
Komentar
Posting Komentar